Читать онлайн «Основы физической химии ферментативного катализа»

И. В. БЕРЕЗИН, К. МАРТИНЕК ОСНОВЫ физической химии ферментативного катализа Допущено Министерством высшего и среднего специального образования СССР в качестве учебного пособия для студентов химических и биохимических специальностей высших учебных заведений МОСКВА ■ «ВЫСШАЯ ШКОЛА»-1977 541 Б48 УДК 541. 1+ 577. 17(075) Рецензенты: проф. В. К. Антонов (ин-т биоорганической химии АН СССР) и кафедра физической химии Новосибирского университета (зав. кафедрой В. С. Музыкантов). Березин И. В. и Мартинек К- Б 48 Основы физической химии ферментативного катализа. Учеб. пособие для студентов хим. и биолог, фак. ун-тов. М. , «Высш. школа», 1977. 280 с. с ил. В первой части книги кратко рассмотрено строение белков и активных центров ферментов, а также их свойства, важные для катализа. Более подробно изложены физико-химические механизмы катализа и ускорений, наблюдаемых как в ферментативных, так и в модельных процессах. Вторая часть книги посвящена кинетическим закономерностям ферментативных реакций. В теоретическом и методическом плане рассматривается ряд подходов- как нестационарной, так и стационарной кинетики, наиболее полезных для выяснения механизма Действия ферментов и топографии их активных центров. „ 20503 — 321 м Б 48-77 541 001(01)—77 © Издательегво «Высшая школа», 1977 г. Предисловие Физико-химические исследования в области органической химии, и прежде всего гомогенного катализа, привели к столь фундаментальным обобщениям, что давно уже выделились (под названием «физико-органическая химия») в самостоятельный раздел науки. На наших глазах на стыке физической химии и молекулярной биологии происходит становление новой научной дисциплины — физикохимии биокатализа (химической энзимологии). Тесная связь этой относительно молодой области науки с- физико-органической химией обусловлена, главным образом, тем, что путь к познанию каталитических функций ферментов проходил прежде всего через известные механизмы гомогенно-каталитического типа. Основная задача физической химии биокатализа состоит в выявлении некоторой общности причин, обуславливающих уникальные свойства биологических катализаторов. Может показаться, что постановка такой задачи слишком контрастирует с тем положением, которое господствовало в энзимологии еще несколько лет тому назад, когда, несмотря на "обширные качественные сведения о специфичности действия многих сотен ферментов, «мы не имели,— как отмечает Уильям Дженкс (1969),— ни в одном конкретном случае сколь либо детального или количественного представления о движущих силах катализа» [1]. Однако с тех пор благодаря усилиям ряда научных школ произошли существенные сдвиги. Хотя и трудно отдать предпочтение тем или иным методическим подходам, однако вряд ли можно оспаривать важность вклада, который в решение поставленной проблемы внесли кинетико-термодинамические исследования. Они приобрели особое значение, когда в результате рентгеновских исследований структуры кристаллических ферментов появилась возможность трактовать их результаты на молекулярном уровне.